繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線：以標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)分子量 Marker 的各條帶的已知分子量為縱坐標(biāo)，以條帶遷移距離（從加樣孔中心到條帶中心的距離）為橫坐標(biāo)，在坐標(biāo)系中描點。使用專業(yè)繪圖軟件（如 GraphPad Prism、Origin）進(jìn)行線性回歸分析，繪制出標(biāo)準(zhǔn)曲線。通常情況下，在一定分子量范圍內(nèi)，蛋白質(zhì)的遷移距離與分子量的對數(shù)呈線性關(guān)系。

計算樣品分子量：測量樣品條帶的遷移距離，將其代入上述標(biāo)準(zhǔn)曲線方程中，計算出樣品蛋白質(zhì)的分子量。在計算過程中，要確保測量的準(zhǔn)確性，多次測量取平均值以減少誤差。若樣品條帶遷移距離超出標(biāo)準(zhǔn)曲線范圍，則需要重新選擇合適分子量范圍的 Marker，或調(diào)整實驗條件（如凝膠濃度）重新電泳。

灰度值測定：利用凝膠成像分析軟件（如 ImageJ、Quantity One）對凝膠圖像進(jìn)行處理，測定各蛋白質(zhì)條帶的灰度值?；叶戎蹬c蛋白質(zhì)的含量在一定范圍內(nèi)呈正相關(guān)，但不同軟件的測定原理和算法可能存在差異，因此在分析數(shù)據(jù)時，需使用同一軟件且保持參數(shù)設(shè)置一致。

相對表達(dá)量計算：以內(nèi)參蛋白（如 β- 肌動蛋白、甘油醛 - 3 - 磷酸脫氫酶等）的條帶灰度值作為參照，計算目標(biāo)蛋白的相對表達(dá)量。公式為：目標(biāo)蛋白相對表達(dá)量 = （目標(biāo)蛋白灰度值 / 內(nèi)參蛋白灰度值）× 100% 。通過比較不同樣品中目標(biāo)蛋白的相對表達(dá)量，可分析蛋白質(zhì)在不同條件下（如不同組織、不同處理組）的表達(dá)差異。

條帶數(shù)量與強度分析：觀察凝膠上蛋白質(zhì)條帶的數(shù)量和強度，若只有單一清晰條帶，說明蛋白質(zhì)純度較高；若存在多條雜帶，則表明樣品中含有雜質(zhì)蛋白。通過計算目標(biāo)蛋白條帶灰度值占所有條帶總灰度值的比例，可大致估算蛋白質(zhì)的純度。例如，目標(biāo)蛋白條帶灰度值占總灰度值的 90% 以上，可認(rèn)為該蛋白質(zhì)純度較高。

與標(biāo)準(zhǔn)樣品對比：將樣品與已知純度的標(biāo)準(zhǔn)樣品在同一凝膠上進(jìn)行電泳，對比兩者的條帶情況。若樣品條帶與標(biāo)準(zhǔn)樣品條帶一致，且無明顯雜帶，進(jìn)一步驗證了樣品的純度；若存在差異，則需分析差異產(chǎn)生的原因，判斷是否為雜質(zhì)或其他因素導(dǎo)致。

條帶位置與數(shù)量變化：對比正常樣品和處理后樣品的電泳條帶，若出現(xiàn)新的條帶且位置不同于已知蛋白質(zhì)條帶，可能是蛋白質(zhì)發(fā)生了修飾（如磷酸化、糖基化等）或降解產(chǎn)生了新的片段。通過分析新條帶的分子量和遷移特性，結(jié)合相關(guān)文獻(xiàn)和實驗背景，推測蛋白質(zhì)修飾或降解的類型和位點。

條帶強度變化：某些蛋白質(zhì)修飾或降解過程可能會影響蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性和表達(dá)量，導(dǎo)致條帶強度發(fā)生變化。例如，蛋白質(zhì)磷酸化可能會增強其穩(wěn)定性，使條帶強度增加；而蛋白質(zhì)降解則會使條帶強度減弱。通過對條帶強度變化的分析，可進(jìn)一步研究蛋白質(zhì)修飾或降解對其功能的影響。